Quando si parla di farina, in genere si fa sempre riferimento a parametri standard sia biochimici sia analitici: percentuale di proteine totali, capacità panificatoria, W, P/L, R/E, falling number, trascurando la parte relativa agli enzimi.
Chi è nel settore sa benissimo, invece, che alcuni sfarinati provenienti da cultivar uguali e con la stessa percentuale di proteine totali, possono avere comportamenti reologici differenti imputabili a variazioni ambientali naturali e/o all’aggiunta volontaria di enzimi. Quest’ultimi sono presenti nella cariosside dei cereali come biomolecole attive endogene necessarie per la germinazione, lo sviluppo e la sopravvivenza della pianta, e sono compresi nella parte proteica relativa al 15% delle proteine solubili.

PRO E CONTRO DI UN PREZIOSO AIUTO NELLA PANIFICAZIONE

Nonostante la loro presenza in termini quantitativi sia bassa, possono rivestire un ruolo tecnologico rilevante; ad esempio:

• abbassare il valore di P/L senza agire sulla stabilità o sul W
• aumentare l’estensibilità senza variare sensibilmente l’assorbimento;
• aumentare il W, la stabilità e l’assorbimento;
• dare più volume ai prodotti, aumentare la sofficità della mollica e la shelf life.
• evitare di “sporcare” l’etichetta con le “E” in conseguenza all’impiego dei vari E472, E300, E471, E322, E481, E202, E338, E920, ecc.

Proteine “speciali”

Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici: accelerano la velocità delle reazioni chimiche abbassando il valore dell’energia di attivazione di una reazione substrato/prodotto.
La maggior parte degli enzimi sono proteine, oppure, se costituiti da Rna invece che da amminoacidi, sono ribozimi. Spesso sono in forma globulare e, sebbene siano generalmente più grandi dei loro substrati, solo una piccola porzione è coinvolta nella catalisi, il “sito catalitico”, mentre il “sito di legame” è la parte della molecola attraverso la quale il substrato reagisce o si lega. Insieme costituiscono il “sito attivo” dell’enzima. L’esposizione a temperatura e un pH oltre le condizioni ottimali, portano alla denaturazione della proteina e alla perdita della sua funzione enzimatica perché vanno a deteriorare la sua unica struttura 3D e, quindi, la sua specificità catalitica. Questa è fondamentale per:

• accelerare le reazioni fino a più di un milione di volte (la velocità della reazione è collegata alla concentrazione, alla temperatura e al pH del mezzo);
• essere immodificati e di nuovo efficienti alla fine della catalisi. Rispetto ai catalizzatori chimici, che possono provocare reazioni collaterali indesiderate (residui, ecc.), gli enzimi naturali agiscono solo su un prodotto, cioè sono specifici per quella molecola;

continua…

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